應激蛋白70 家族又稱為熱休克蛋白70 家族（Hsp70 family ），是一類分子量約70Ku 的高度保守的 ATP 酶，廣泛地存在于原核和真核細胞中，包括大腸桿菌胞漿中的 DnaK/ DnaJ ，高等生物內質網中的 Bip 、 Hsc1 、 Hsc 2 、Hsc 4 或Hsc70 ，胞漿中的 Hsp70 、 Hsp68 和 Ssal4p ，線粒體中的Ssclp 、 Hsp70 等。在細胞應急和非應急條件下的蛋白質代謝，如蛋白質的從頭折疊（de novo protein folding) 、跨膜運輸、錯誤折疊多肽的降解及其調控過程中有重要的作用。在體內，Hsp70 家族成員的主要功能是以 ATP 依賴的方式結合未折疊多肽鏈的疏水區以穩定蛋白質的未折疊狀態，再通過有控制的釋放幫助其折疊。