尚永豐院士團隊Nature子刊發表乳腺癌新成果
在有絲分裂過程中，細胞復制染色體DNA，紡錘體將染色體拉開，并使其平均分配到兩個子細胞中。這一過程出現問題會導致染色體數異常，進而引發癌癥和其他疾病。 RNF20/40復合物是一個重要的泛素連 接酶，負責組蛋白H2B的單泛素化。天津醫科大學的研究人員發現，RNF20/40復合物在有絲分裂過程中與馬達蛋白Eg5互作，并且參與了紡錘體的裝 配。這項研究于八月二十五日發表在Nature Communications雜志上，文章通訊作者是天津醫科大學的宣成昊（Chenghao Xuan）副教授和尚永豐（Yongfeng Shang）院士。 研究顯示，RNF20/40復合物能使Eg5單泛素化，增強其穩定性。RNF20/40缺失會導致紡錘體裝配缺陷、細胞周期停滯和細胞凋亡。在活體內去除RNF20/40或Eg5，都能起到抑制乳腺癌的效果。 乳腺癌是女性中最常見、也最嚴重的惡性腫瘤之一，其發病率一直在不斷增加。乳腺癌的發病與遺傳有關，......閱讀全文
人類的泛素連接酶有哪些
泛素 （英語:?Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個
蒲慕明小組發現泛素連接酶修飾途徑
來自加州大學伯克利分校Helen Wills神經科學研究所等處的研究人員發現了蛋白泛素化途徑中的一種關鍵酶調控的新機制，有助于解釋細胞功能蛋白選擇性降解。這一研究成果公布在《神經元》(Neuron)雜志上。 領導這一研究的是著名的神經生物學家蒲慕明教授，其現任中科院神經科學研究所所長，
泛素蛋白質連接酶的定義
中文名稱泛素-蛋白質連接酶英文名稱ubiquitin-protein ligase定 義泛素化級聯反應中的第三個酶(E3)，催化將結合在泛素綴合酶上的泛素傳遞給目標蛋白質，泛素G76與目標蛋白質的賴氨酸上的ε氨基形成異肽鍵。泛素化由泛素激活酶、泛素綴合酶和泛素-蛋白質連接酶共同完成，總反應為：AT
Cell綜述：三種泛素連接酶
泛素化(ubiquitination)作為一類作用方式更加復雜且作用結果更加多樣的蛋白質修飾, 在細胞生命周期各個方面扮演著同樣重要的角色。 泛素化過程通常需要3種泛素酶的協同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)與E2 泛素偶聯酶(ubiquiti
泛素連接酶E3的識別機制
靶蛋白通過被泛素途徑的酶E2或E3識別而被泛素化修飾，通常是通過識別靶蛋白的特定Lys殘基而將泛素連接到靶蛋白上。有時對靶蛋白的識別還需要特定位點的磷酸化并且要達到一定的磷酸化閾值。除此之外還有另外兩種識別機制，即N．end規則和一種新的區別于N．end規則的N端氨基酸殘基識別機制。N．end規
人泛素連接酶(UBPL)ELISA試劑盒
人泛素連接酶(UBPL)ELISA試劑盒?(用于血清、血漿、細胞培養上清液和其它生物體液內)?原理本實驗采用雙抗體夾心?ABC-ELISA法。用抗人?E3/UBPL?單抗包被于酶標板上，標準品和樣品中的?UBPL與單抗結合，加入生物素化的抗人UBPL，形成免疫復合物連接在板上，辣根過氧化物酶標記的S
泛素連接酶E3的基本介紹
泛素蛋白酶體途徑是己知的所有真核生物體內具有高度選擇性的最為重要的蛋白質降解途徑。真核細胞中泛素化修飾后的靶蛋白可能被降解、可能被轉移到細胞或細胞外的特定部位，也有可能導致靶蛋白的功能發生變化，這主要取決于靶蛋白所加的泛素鏈的結構，以及泛素鏈的長短。泛素連接酶E3決定靶蛋白的特異性識別，在泛素途
概述泛素連接酶E3的分類
發現鑒定的泛素連接酶E3主要有兩大類：HECT結構域家族和RING結構域家族，最近又發現了一類新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT結構域主要是通過與泛素形成催化作用所必需的硫酯鍵發揮作用，而RING結構域為E2和底物提供居留位點從而使E2催化泛素轉移到底物上。
張傳茂教授課題組JCB獲細胞分裂重要發現
近期北京大學生命科學學院張傳茂教授課題組在紡錘體組裝和染色體列隊和分離研究中取得了重要進展。繼發現微管募集蛋白TPX2受到Aurora A蛋白激酶磷酸化調控，進而調節細胞有絲分裂中期紡錘體長度(Fu et al, 2015. Journal of Cell Biology)后，該課題組最新發現去
有絲分裂的中期染色體運動
用藥物（秋水仙素、巰基乙醇等）破壞紡錘體，則染色體不能排列到赤道面，除去藥物后，紡錘體重新形成，則染色體又能排列到赤道面，由此可見，染色體向赤道面的排列和紡錘體的活動有關。由輻射損傷或其他原因造成的沒有著絲粒的染色體斷片不能排列到赤道面上。因此說明，染色體向赤道面的排列和著絲粒的活動有關。用微束
植物有絲分裂染色體壓片實驗
實驗方法原理細胞的有絲分裂是一個連續動態的變化過程，但可以通過它的形態變化，特別是細胞核中的染色體行為，人為地劃分階段，并進行比較研究。在自然狀態下，一大群處于各個分裂期的細胞混雜在一起。必須仔細觀察，尋找有絲分裂過程各期典型形態特征的細胞，從而建立起細胞周期的概念。植物的分生組織（如根尖分生區、莖
植物有絲分裂染色體壓片實驗
實驗方法原理 實驗材料 黑麥 ( Secale cereale) 、 大麥 ( Hordeu m vulgare) 種子或洋蔥 ( A llium cepa) 鱗莖試劑、試劑盒 對二氯苯飽和溶液 甲醇 冰醋酸 70 % 酒精 1mol L 鹽酸 石炭酸品紅染液儀器、耗材 恒溫培養箱 恒溫水浴鍋 顯微
泛素蛋白質連接酶的基本信息
中文名稱泛素-蛋白質連接酶英文名稱ubiquitin-protein ligase定 義泛素化級聯反應中的第三個酶(E3)，催化將結合在泛素綴合酶上的泛素傳遞給目標蛋白質，泛素G76與目標蛋白質的賴氨酸上的ε氨基形成異肽鍵。泛素化由泛素激活酶、泛素綴合酶和泛素-蛋白質連接酶共同完成，總反應為：AT
細胞周期紡錘體組裝檢查點的概念
紡錘體組裝檢查點（the spindle-assembly checkpoint, SAC）可以阻止染色體分離，直到姐妹染色單體（sister chromatid）正確地連接于有絲分裂紡錘體上。這一作用是通過使CDC20（也叫做Slp1或Fizzy）失活完成的，它是泛素連接酶分裂后期促進復合體或循環
臂長決定有絲分裂染色體寬度
科技日報北京12月6日電 （實習記者張佳欣）有絲分裂染色體中DNA壓縮的大小和程度因生物而異。這是如何調控的，即什么因素控制著有絲分裂染色體的形成和尺寸，仍是一個謎。由日本早稻田大學、英國弗朗西斯·克里克研究所和日本癌癥研究基金會科學家組成的聯合團隊正在著手破解這一謎團。現階段研究結果發表在最新一期
臂長決定有絲分裂染色體寬度
科技日報北京12月6日電 （實習記者張佳欣）有絲分裂染色體中DNA壓縮的大小和程度因生物而異。這是如何調控的，即什么因素控制著有絲分裂染色體的形成和尺寸，仍是一個謎。由日本早稻田大學、英國弗朗西斯·克里克研究所和日本癌癥研究基金會科學家組成的聯合團隊正在著手破解這一謎團。現階段研究結果發表在最新一期
同源染色體在有絲分裂中的功能
同源染色體在有絲分裂中的功能與減數分裂中的功能不相同。在每個細胞經歷有絲分裂之前，親體細胞中的染色體會自身復制。但細胞內的同源染色體通常不會配對也不進行基因重組。相反，復制子或姐妹染色單體將沿著中期板排列，然后以與減數分裂II相同的方式分離， 即通過核有絲分裂紡錘體在它們的著絲粒處被拉開。即使在有絲
有關有絲分裂的染色體運動介紹
后期時兩組子染色體向兩極移動，而在有些細胞兩極也被推開更遠。關于這種運動的機制尚無定論。后期時著絲粒微管在向極的末端不斷解聚，因而逐漸變短。這可能是使染色體被拉向兩極的重要原因。因為在體外實驗中給模型細胞添加O以阻抑微管的解聚時，則染色體向兩極移動過程停止，反之，如果添加少量秋水仙素以促使微管解
和泛素連接酶互作一定是被降解嗎
不一定需要被講解。E3酶與E2酶之間的互作是必要的，但不一定需要被講解。事實上，這種互作已經得到廣泛研究，并且已經有很多關于它的詳細機制的文獻發表。然而，在介紹泛素化過程時，對于E3酶與E2酶之間的互作進行簡要的說明是有意義的，因為它能夠幫助人們更好地理解泛素化的過程。和泛素連接酶（E3酶）與泛素激
GENE－DEV封面文章：Wnt信號通路泛素化連接酶降解機制
6月1日，《基因與發育》（genes & development）雜志以封面論文的形式發表了中國科學院生物物理研究所梁棟材課題組與美國諾華生物醫學研究所Feng Cong研究團隊、華盛頓大學教授許文清關于Wnt信號通路泛素化連接酶降解機制的最新研究成果，文章題為The SIAH E3 ubiqu
簡述HECT結構域家族的泛素連接酶E3
HECT結構域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素連接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯鍵中間體的泛素連接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一個分子量大約為40kDa的具有保守性的羧基末端催化結構域，即HECT結構域。HECTE3
科研人員創制首個植物E3泛素連接酶文庫
近日，中國農業科學院植物保護研究所作物病原生物功能基因組研究創新團隊創制了植物中首個E3泛素連接酶（UbE3）文庫用于泛素化互作組鑒定，并利用該文庫鑒定了苯丙氨酶家族蛋白PALs的核心E3泛素連接酶OsFBK16，揭示OsFBK16通過降解OsPALs負調控稻瘟病抗性的分子機制。相關研究論文發表于《
概述Ring結構域家族的泛素連接酶E3
缺乏HECT結構域的E3s在亞基組成和氨基酸序列上是多樣的，但大部分含有與E2相連的RING結構域。RING結構域家族最典型的特點是具有環指結構域(Ringfingerdomain)，RING結構域是此家族具有泛素連接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING結構域的氨基酸序列為：Cys．X2．
泛素依賴降解途徑
大多數蛋白酶（包括溶酶體酶體系）降解底物時不需要三磷酸腺苷（ATP）提供能量，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。20世紀50年代初，Simpson在肝臟組織培養的切片中檢測到了氨基酸的產生，揭示出細胞內大部分蛋白質的降解需要能量。真核生物如何識別和選擇性降解蛋白質是細胞生命過程中的重要環節，對于維持蛋白質在細
后期促進復合物的概念
APC即泛素連接酶(ubiquitin ligase, E3)復合物。 E3通常是一種復合體,由多亞基組成。例如從非洲爪蟾卵細胞中分離的周期蛋白B的E3至少含有8個不同的亞基。APC激發E2-泛素復合物同有絲分裂周期蛋白破壞框結合, 然后激發泛素同破壞框C-末端的賴氨酸殘基結合，此過程不斷循環使泛素
什么是后期促進復合物？
APC即泛素連接酶(ubiquitin ligase, E3)復合物。 E3通常是一種復合體,由多亞基組成。例如從非洲爪蟾卵細胞中分離的周期蛋白B的E3至少含有8個不同的亞基。APC激發E2-泛素復合物同有絲分裂周期蛋白破壞框結合, 然后激發泛素同破壞框C-末端的賴氨酸殘基結合，此過程不斷循環使泛素
小GTP酶通過促進蛋白質降解調控有絲分裂的進行被發現
10月5日，The Journal of Cell Biology（《細胞生物學雜志》）發表了中國科學院上海生命科學研究院生物化學與細胞生物學研究所研究員朱學良研究組和美國華盛頓卡內基研究所教授鄭詣先研究組的合作論文RanGTP aids anaphase entry through Ubr5-
植物減數分裂過程中染色體精準分離調控獲揭示
近日，華南農業大學教授王應祥團隊在國家自然科學基金等項目的資助下，研究揭示了模式植物擬南芥泛素連接酶后期促進復合物/細胞周期體（APC/C）調控減數分裂染色體正確分離的分子機制。該研究豐富了蛋白質泛素化修飾調控減數分裂染色體分離的分子機制和作用網絡。相關成果發表于《植物細胞》（The Plant
水生所揭示ELL作為E3泛素連接酶的新功能
ELL基因最早是通過其與MLL基因轉位形成融合蛋白從而導致急性髓系白血病而被發現的。隨后的研究表明，ELL可以與RNA聚合酶II結合并發揮轉錄延伸的作用，從而調控HOX等基因的延伸和表達。此外，在哺乳動物體內，ELL基因還可以與類固醇受體、低氧誘導因子HIF-α以及E2F1相結合，從而調控這些轉
泛素連接酶HECTD3促進炎性相關的腫瘤轉移機制
腫瘤細胞從原位播散到遠端器官涉及多個生物學過程。目前，針對腫瘤轉移尚無十分有效的預防和治療方法。血管內皮細胞是被覆于血管內壁的單層細胞，在腫瘤血行轉移過程中扮演重要角色。當受到LPS和TNFα等炎癥因子刺激時，血管內皮細胞上調表達多個粘附分子，如E-selectin、VCAM-1和ICAM-1，